Внутри каждой клетки имеется набор молекул, которые выполняют эти функции. Основная роль здесь у наиболее сложных белковых молекул. В нашем теле содержится до 200 различных разновидностей клеток — кожи, печени, жировых, нервных клеток и так далее, и функции всех их устанавливаются определенными белками. Различия в назначении клеток предопределяются различиями в составе белков.
Число аминокислот в белковой молекуле обычно варьируется от 50 до 2000. При этом существуют белки, состоящие всего из 30 аминокислот, и белки, состоящие из 10 000 аминокислот. Последовательность и состав аминокислот в каждом белке уникальна, и именно это определяет особенности поведения данного белка. Функционирование белков во многом зависит от их взаимодействия с другими белками или молекулами, причем это взаимодействие характеризуется весьма высокой степенью избирательности: определенный белок может связываться лишь с одной из тысяч разных молекул, находящихся в клетке. Эта особенность связана с характерным трехмерным строением каждого белка, соответствующим лишь определенному типу молекул. Благодаря такому строению, например, на поверхности белка может появляться полость, куда и проникает молекула, с которой он должен взаимодействовать.
Белки определяют структуру клетки — и в то же время представляют собой строительный материал, из которого образуется клетка. Белки являются основным компонентом клеточной оболочки, благодаря им клетки обладают способностью к перемещению. Белки также могут проникать сквозь клеточную оболочку и таким образом переносить молекулы из клетки и внутрь нее, они передают информацию, которой обмениваются клетки, действуют в качестве рецепторов и осуществляют контроль за работой генов. Белки могут объединять свои усилия, они соединяются вместе, образуя волокна, микротрубочки, кольца, слои ткани и т. д.
Основная функция некоторых белков — выступать в роли энзимов. Энзимы — это белки, которые связываются с молекулами и изменяют их структуру, расщепляя одни молекулы на более мелкие, а другие, наоборот, объединяя. Таким образом, они играют определяющую роль в формировании новых молекул и в расщеплении пищи на более мелкие молекулярные единицы; через это они влияют на поведение клеток. Практически все происходящие в клетке процессы контролируются и осуществляются различными типами белков.
Молекулярная цепочка аминокислоты чрезвычайно гибка, она обладает способностью свертываться и складываться любым образом. Глядя на нее, любой акробат может лишь позавидовать. Трехмерная структура, которую она образует, предопределяет функцию белка. То, какую форму принимает в конечном счете белок, зависит от последовательности входящих в него аминокислот. Представьте себе веревку, которая на всем своем протяжении завязана в узлы и петли и унизана крючками. Если складывать такую веревку хаотичным образом, то некоторые крючки зацепятся за петли и форма веревки изменится. То же самое происходит и с белками. Весьма часто белковые цепи соединяются неправильно, и тогда клетка уничтожает их. Правда, на это расходуются значительные запасы клеточной энергии. Для того же, чтобы белковые цепи связывались воедино правильно, в клетке существуют особые белки-поводыри.
Если меняется всего лишь одна аминокислота в длинной белковой цепочке, то меняется и вся структура белка. А это может вызвать серьезные изменения в его деятельности и привести к ненормальному функционированию всей клетки. Именно это обстоятельство лежит в основе многих заболеваний. Ярким примером является серповидная анемия, при которой меняется всего лишь одна аминокислота в белке гемоглобина. Эта мутация приводит к нарушению структуры белка, из-за чего меняется форма кровяной клетки — она приобретает серповидные очертания, что, в свою очередь, мешает нормальному прохождению кровяных клеток через кровеносные капилляры.
Каким же образом определяется порядковое место той или иной аминокислоты в белковой цепи? Фреду Сангеру, биохимику из Кембриджа, была присуждена Нобелевская премия за то, что он определил последовательность аминокислот в белке инсулина. Сангер разработал метод отделения от белковой цепи аминокислоты, находящейся на самом ее конце. Благодаря этому методу он получил возможность отделить одну за другой все аминокислоты, входящие в белок инсулина, и определил точную последовательность их расположения в белковой цепочке.
Однако даже точное знание расположения аминокислот не всегда помогает понять пространственную структуру белка. Самым удобным методом для выяснения этого является превращение белка в кристалл, который затем просвечивается рентгеновскими лучами. Изучение углов отражения лучей и позволяет распознать пространственную структуру белка. На практике же наиболее быстрым методом для определения пространственной структуры белка является его сравнение с другим белком, пространственная структура которого уже известна. Поэтому чем больше белков изучено, тем проще становится процедура выяснения пространственной структуры новых белков.
Некоторые белки необходимо точно доставить в определенные области клетки. Столь же важно не пускать кое-какие белки в места, где их присутствие нежелательно. Но каким же образом белки направляются на путь, по которому им следует устремиться для выполнения своих специфических функций? Ведь в большинстве наших клеток имеются миллионы белковых молекул, представляющие несколько тысяч разных видов белков. Как устанавливается порядок в этом хаосе? Но все, оказывается, просто: выбор места, в котором белки должны находиться, закодирован в самой их структуре. Свободно плавающие внутри клетки белки каждую секунду встречаются с тысячами других молекул, в том числе и белковых. В результате такого взаимодействия они получают нужную информацию и попадают туда, где и должны находиться.
Ключевую роль в определении местоположения отдельных белков играют клеточные оболочки, поскольку белки не могут проникать сквозь эти оболочки, не обладая специальными средствами транспортировки. Основной же структурой клетки, помогающей белкам оказаться в нужном месте внутри клетки, является эндоплазматический ретикулум. Именно туда устремляются сначала все белки, и именно оттуда они перенаправляются в нужные места. Это происходит за счет видоизменения структур белков, например за счет добавления их к молекулам сахаров, благодаря чему меняется характер их дальнейшего присоединения к другим белкам.
К числу наиболее поразительных по своим функциям белков относятся энзимы. Они могут преобразовывать молекулы одного типа в молекулы другого типа, могут расщеплять молекулы на исходные компоненты, могут соединять воедино две разные молекулы, и таким образом благодаря им становится возможным синтез множества молекул. Энзимы являются катализаторами, способными в миллион раз ускорить химическую реакцию, причем в процессе этого сами они остаются неизменными. Они действуют поразительно быстро, успевая воздействовать на тысячи молекул в течение одной секунды. Поэтому скорость протекания химических реакций внутри клетки исключительно высока.
Все основные химические процессы, которые протекают внутри клетки, происходят с участием энзимов. Они расщепляют молекулы сахаров, которые обеспечивают нас энергией в форме АТФ. Образно энзим можно представить в виде замка, к которому должен подойти определенный ключ — та молекула, которую этот энзим должен изменить. Когда «замок»-энзим встречается с «ключом»-молекулой, он подгоняет этот ключ под себя — меняет его форму, либо отнимая у него некоторые молекулярные компоненты, либо, наоборот, добавляя их. Энзимы часто действуют по командному принципу: молекулы, обработанные одними энзимами, становятся объектами воздействия следующих групп энзимов. Это приводит к образованию сложных внутриклеточных механизмов производства энергии или синтеза новых молекул.
