То, что Полинг при помощи столь простых и относительно примитивных инструментов сумел найти решение этой задачи (на илл. 11 показана его попытка реконструировать тот самый чертеж 1948 года), лишь доказывает важность его более раннего открытия – когда он понял, что пептидная группа должна быть плоской. Без этого вариантов комбинаций было бы гораздо больше. Полинг разволновался и потребовал у жены логарифмическую линейку (сейчас уже мало кто помнит, что это такое, а в те времена это был очень распространенный инструмент для вычислений), чтобы рассчитать расстояние между витками вокруг оси волокна. Он обнаружил, что структура альфа-спирали повторяется через каждые 18 аминокислот на пять витков. То есть у альфа-спирали было 3,6 аминокислот на виток. Увы, к вящему огорчению Полинга, подсчет дал расстояние между витками в 5,4 ангстрем, а не в 5,1 ангстрем, на которые указывали данные дифракции рентгеновских лучей. У гамма-спирали вдоль оси шел туннель, такой тесный, что там не помещались другие молекулы, поэтому Полинг сосредоточился на альфа-спирали. Он ни на йоту не сомневался, что нашел верное решение, поэтому приложил все усилия, чтобы найти способ скорректировать углы или длины связей и добиться уменьшения расчетного расстояния с 5,4 до 5,1 ангстрем, однако ничего у него не получилось. Поэтому, хотя модель альфа-спирали очень ему нравилась, он решил воздержаться от ее обнародования, пока не разберется, в чем причина подобных расхождений.
Месяца через полтора Полинг посетил лабораторию Кавендиша в Кембридже и был глубоко потрясен увиденным: «Оборудование у них раз в пять лучше нашего, – писал он своему ассистенту Эдварду Хьюзу в Калифорнийском технологическом институте, – и есть установки, которые могут делать около 30 рентгеновских снимков одновременно»
[184]. Полинг был очень обеспокоен тем, что в его модель вкралась ошибка, и при этом боялся, что ученые из лаборатории Кавендиша опередят его и первыми ее проанализируют, поэтому об альфа-спирали никому не рассказывал. Даже во время дискуссии со знаменитым химиком Максом Перуцем
[185], когда тот показал Полингу потрясающие результаты своих исследований – он занимался структурой кристалла гемоглобина – Полинг предпочел держать свои соображения при себе.
Однако задача не давала ему покоя. Вернувшись в Пасадену, Полинг тут же попросил приглашенного профессора физики Германа Брэнсона тщательно проверить все эти вычисления. Особенно Полинга интересовало, не сможет ли Брэнсон
[186] найти третью спиральную структуру, которая соответствовала бы условиям плоскостной структуры пептидной связи и имела бы максимально сильные водородные связи для устойчивости. Брэнсон и один из помощников Полинга Сидни Вейнбаум целый год просеивали вычисления Полинга сквозь частое сито и пришли к выводу, что структур, соответствующих всем этим условиям, и в самом деле только две: альфа-спираль и гамма-спираль. Кроме того, Брэнсон и Вейнбаум подтвердили, что у более тугой альфа-спирали расстояние между витками составляет 5,4 ангстрем.
Итак, перед Полингом встала дилемма: либо просто проигнорировать несоответствие данным рентгеновских снимков и опубликовать свою модель, либо подождать с публикацией, пока головоломка не будет окончательно решена. Принять решение ему помогла статья, которая была подана в печать в Англии 31 марта 1950 года.
Надо было разозлить вас раньше
Статья называлась «Конфигурации полипептидных цепей в кристаллических белках»
[187], а написали ее три светила: Лоренс Брэгг, нобелевский лауреат по физике 1915 года, и два молекулярных биолога, которым еще предстояло получить Нобелевскую премию по химии в 1962 году – Джон Кендрю и Макс Перуц, все трое – из лаборатории Кавендиша в Кембридже. В то время эта знаменитая лаборатория была всемирным центром рентгеновской кристаллографии. В целом рентгеновская кристаллография была детищем Брэггов: Лоренс Брэгг и его отец сэр Генри Брэгг вместе трудились над математической моделью этого физического феномена и разработали экспериментальную методику.
Идея рентгеновской кристаллографии проста до гениальности
[188]. Еще с начала XIX века физики понимали, что если направить видимый свет на решетку с равным расстоянием между прутьями, а позади решетки поставить экран, то свет, пройдя сквозь нее, формирует на экране дифракционный узор из темных и светлых пятен. Светлые пятна получались в тех местах, где световые волны из разных щелей в решетке усиливали друг друга, а темные – там, где различные волны подвергались деструктивной интерференции (там, где пик одной волны накладывался на минимум другой). Однако, кроме того, физики знали, что для формирования дифракционного узора расстояния между щелями должно быть того же порядка, что и длина волны светового излучения (расстояние между двумя соседними пиками волны). Хотя создать подобные решетки с тончайшими прорезями для видимого света было относительно легко, сделать их для рентгеновских лучей оказалось невозможно: типичная длина волны для рентгеновского излучения в тысячи раз короче длин волн видимой части спектра. Первым, кто понял, что решетками для установок, на которых проводятся эксперименты по дифракции рентгеновского излучения, могут послужить встречающиеся в природе периодические кристаллы, был немецкий физик Макс фон Лауэ. Лауэ обнаружил, что межатомные расстояния в кристаллах были в точности того же порядка, что и предполагаемые длины волн рентгеновского излучения. Лоренс Брэгг пошел по стопам Лауэ и сформулировал математический закон, который описывает дифракцию рентгеновских лучей на кристаллической структуре. Как ни поразительно, этот важнейший результат он получил еще на первом курсе магистратуры в Кембридже. Семейная команда, состоящая из Генри и Лоуренса Брэггов, построила затем рентгеновский спектрометр, который позволил им проанализировать структуру самых разных кристаллов. Кстати, Лоуренс Брэгг – самый молодой в истории нобелевский лауреат: когда он получил премию, ему было всего 25 лет!
Учитывая все эти регалии, можно представить себе, что когда Полинг увидел название статьи, которую написали Брэгг, Кендрю и Перуц, сердце у него екнуло. И из первых двух абзацев вполне можно было сделать вывод, что команда Брэгга обошла его у самого финиша: «Белки состоят из длинных цепочек аминокислотных остатков… В данной статье сделана попытка собрать как можно больше информации о природе цепочки по данным рентгеновских исследований кристаллических белков и изучить возможные типы цепочек, которые соответствуют имеющимся данным»
[189]. Полинг быстро прочитал все 36 страниц статьи и с облегчением обнаружил, что хотя ученые из лаборатории Кэвендиша описали около 20 структур, альфа-спирали среди них не было. Более того, авторы статьи пришли к выводу, что ни одна из этих структур не подходит для альфа-кератина. Полинг с радостью согласился с этим выводом – в особенности потому, что считал, что Брэгг с коллегами не наложили на свои конфигурации самое важное ограничение, зато ввели условие, которое Полингу казалось совершенно ненужным. С одной стороны, ни в одной из моделей Брэгга не учитывалась плоскостная структура пептидной группы, а Полинг был полностью убежден, что его предположение верно. С другой – ученые из лаборатории Кавендиша, судя по всему, исходили из предположения, что на каждый полный виток их спиральных структур должно было приходиться целое число аминокислот, в то время как альфа-спираль Полинга, вопреки традициям, предполагала около 3,6 аминокислот на виток, и ничего дурного в этом Полинг не видел. Кроме того, Брэгг основывался на рентгеновской кристаллографии и считал догмой наблюдаемое расстояние между витками в 5,1 ангстрем, на которое указывали данные Астбери. Впоследствии Перуц вспоминал, что перед началом работы группы Брэгг вбивал в ручку метлы гвозди, изображавшие аминокислотные остатки, по спирали с расстоянием между витками по оси в 5,1 сантиметра
[190].
