Второй фактор связан со взаимодействием электрических зарядов в связанных друг с другом аминокислотах. Большинство аминокислот положительно или отрицательно заряжены, из-за чего они ведут себя подобно магнитам: одноименные заряды заставляют молекулы отталкиваться, а разноименные – притягиваться. Как показано на рисунке, гибкий остов белковой цепи легко принимает необходимую форму, когда его аминокислотные «позвонки» поворачиваются и изгибают соединяющие их сочленения, чтобы уравновесить силы, которые возникают из-за положительных и отрицательных зарядов.
Белковые каркасы А и В имеют одну и ту же последовательность аминокислот (трубчатых сегментов), но кардинально отличаются по своей конфигурации. Вариации возникают из-за поворота соседних сегментов друг относительно друга в сочленениях. Подобно трубчатым сегментам, аминокислоты белков разных размеров также поворачиваются относительно соединяющих их «сочленений» (пептидных связей), из-за чего каркас приобретает способность извиваться, как змея. Форма белков не задана жестко, но обычно они принимают две-три конкретные конфигурации. Какую же из конфигураций, А или В, предпочтет наш гипотетический белок? Ответить на это можно, приняв во внимание, что две концевые аминокислоты несут отрицательный заряд. Поскольку одноименные заряды отталкиваются, конфигурация будет тем более устойчивой, чем дальше друг от друга они окажутся. Поэтому предпочтение будет отдано А.
Молекулярные цепи некоторых белков бывают такими длинными, что для сворачивания (фолдинга, или укладки) им необходима «помощь» особых вспомогательных белков, называемых хаперонами. Неправильно свернутые белки, подобно людям с дефектами позвоночника, не могут функционировать должным образом. Такие белки клетка маркирует как подлежащие уничтожению – соответствующая аминокислотная цепь разлагается на составляющие, и заново собирается другая в процессе синтеза новых белков.
Как белки создают жизнь
Живые организмы отличаются от неживых тем, что движутся. Именно энергия их движения используется для выполнения «работы», характерной для живых систем, – дыхания, пищеварения, мышечного сокращения. Чтобы понять природу жизни, нам необходимо прежде всего разобраться, что приводит в движение белковые «машины».
На первом рисунке (стр. 72) А представляет собой предпочтительную конформацию нашей гипотетической белковой цепи. Силы отталкивания между двумя отрицательно заряженными концевыми аминокислотами (обозначены стрелками) заставляют цепь растягиваться так, чтобы эти аминокислоты оказались как можно дальше друг от друга. B – это концевая аминокислота крупным планом. Сигнал – в данном случае молекула, имеющая большой положительный заряд (белый шарик), притягивается к отрицательно заряженному участку концевой аминокислоты и связывается с ним. В этом конкретном случае положительный заряд сигнала больше отрицательного заряда аминокислоты. После того как он связывается с белком, на соответствующем конце цепи образуется избыток положительного заряда. Поскольку положительный и отрицательный заряды притягиваются, аминокислоты белковой цепи станут поворачиваться относительно соединяющих их связей так, чтобы положительно и отрицательно заряженные концы сблизились. C демонстрирует переход от конформации А к конформации B. Изменение конформации порождает движение, которое используется для выполнения полезной работы – в частности, для осуществления таких функций, как пищеварение, дыхание и сокращение мышц. Когда сигнал отделяется, белок возвращается к своей предпочтительной вытянутой конформации. Так сигнально-обусловленное движение белковых молекул делает возможными процессы жизнедеятельности.
Окончательная форма, которую принимает молекула белка (ее конформация, как говорят биологи), отражает равновесное расположение ее электрических зарядов. Но если распределение положительных и отрицательных зарядов молекулы изменится, то основа белка тут же начнет изгибаться и приспосабливаться к новой ситуации. Распределение зарядов в белковой молекуле может быть избирательно изменено целым рядом процессов, в частности присоединением других химических веществ (например, гормонов), воздействием ферментов или присоединением ионов и даже воздействием внешних электромагнитных полей – например, тех, что излучаются мобильными телефонами.
Трансформирующиеся белки представляют собой пример еще более впечатляющего конструктивного совершенства, так как их точнейшим образом выверенная трехмерная конфигурация дает им возможность связываться с другими белками. Когда молекула белка встречается с другой физически и энергетически комплементарной белковой молекулой, они соединяются друг с другом примерно так же, как детали обычных механизмов – например, шестеренки в часах.
Разнообразие белков. На рисунке показаны пять различных белковых молекул. Каждой из них свойственна строго определенная трехмерная конфигурация, в точности воспроизводящаяся от клетки к клетке: A – фермент, способствующий усвоению атомов водорода; B – скрученная нить белка коллагена; C – мембранный канал – белок со сквозным отверстием в центре; D – белковая субъединица «капсулы», содержащей вирус; E – ДНК-синтезирующий фермент с прикрепленной спиральной молекулой ДНК.
Рассмотрим еще две иллюстрации. На первой (стр. 74) показаны пять белковых молекул уникальной формы – своего рода молекулярные «шестеренки» клеток. Эти органические «шестеренки» имеют более мягкие края, чем их механические аналоги, но благодаря своей точно выдержанной трехмерной конфигурации они могут надежно сцепляться с другими, комплементарными им белковыми молекулами.
На второй иллюстрации (перед вами) функционирование клетки демонстрируется на примере механических часов. Вверху показан металлический механизм с его шестеренками, пружинами, камнями и корпусом. Поворачиваясь, шестеренка А заставляет поворачиваться шестеренку B, шестеренка В – шестеренку С и так далее.
