Наиболее распространённый среди химиков, изучающих вещества, для которых пока не удалось получить кристалл для изучения методом РСА, или химиков, изучающих химические процессы в растворах, метод ядерного магнитного резонанса (ЯМР), позволяющий различать атомы какого-либо химического элемента в составе разных структурных фрагментов, помогает исследовать биохимические процессы в растворах, предоставляя исчерпывающую информацию об изменениях конфигурации биологически активных молекул. Однако и этот метод ограничен — для его успешного применения нужно получить достаточно концентрированный раствор препарата, поэтому ЯМР можно применять лишь для исследования хорошо растворимых небольших по размеру белков, причём тех, которые растворимы во внутри- или внеклеточной жидкостях, а вот для изучения беков, например, связанных с клеточными мембранами, ЯМР бесполезен.
Изучение больших белков, белков-рецепторов, связанных с клеточной мембраной или межмолекулярных ассоциатов, образованных сразу несколькими биологическим активными молекулами, значительно облегчается (а в ряде случаев становится исключительно возможным) при применении криоэлектронной микроскопии.
Преимуществом криоэлектронной микроскопии является то, что для изучения биологической молекулы этим методом нет необходимости готовить её кристаллический образец, а значит, для анализа требуется очень небольшое количество вещества, метод позволяет анализировать частицы, масса которых находится в диапазоне от десятков килодальтон до нескольких мегадальтон. Разновидность метода — криоэлектронная томография — может изучать и более крупные объекты — от комплекса биологически активных молекул до клеточного органоида и даже клетки. Криоэлектронная микроскопия позволяет изучать структуры не только в статичном состоянии — ионный фон, концентрацию низкомолекулярных веществ и рН охлаждаемого для анализа раствора можно систематически менять, что позволяет определять структуру биомолекул и более сложных биологических объектов в окружении, свойства которого максимально близки их естественному окружению в клетке, метод криоэлектронной микроскопии даже позволяет изучить изменения строения фермента в ходе протекания ферменто-катализируемой реакции (Nature, 2015, 521, 241–245; DOI: 10.1038/nature14365). Результаты таких исследований могут применяться на практике — для детального изучения биохимических процессов, изучения строения патогенных вирусов, создания новых и модификации существующих лекарственных препаратов.
Проанализировав историю криоэлектронной микроскопии и ее роль в изучении биохимических систем, Нобелевский комитет решил, что уже доступным в настоящее время и будущим возможностям метод обязан людям, достойными стать лауреатами в 2017 году: Жаку Дюбоше, разработавшему метод приготовления образцов для криоэлектронной микроскопии, Иоахиму Франку, разработавшему математические методы обработки сигналов от ансамблей частиц в растворах и Ричарду Хендерсону, впервые продемонстрировавшему возможность применения криоэлектронной микроскопии для определения структур биомолекул с высоким разрешением.
